उत्पादनहरू

Serine/threonine प्रोटीन फास्फेटेसहरू धेरै रोगजनक ब्याक्टेरियाहरूमा आवश्यक इन्जाइमहरूका रूपमा वर्णन गरिएको छ जसलाई phosphorylation-निर्भर सिग्नल ट्रान्सडक्शन मार्गहरूमा समावेश गरिएको छ र प्रायः यी जीवहरूको विषाणुसँग सम्बन्धित छ।माइकोप्लाज्मा सिनोभिया जीनोमको निरीक्षणले प्रोटीन फास्फेट 2C (PP2C) उपपरिवारको पुटेटिभ प्रोटीन फास्फेटेज एन्कोड गर्ने जीन (prpC) को उपस्थिति प्रकट गर्‍यो।यहाँ, हामी M. synoviae phosphatase (PrpC) को पूर्ण बायोकेमिकल विशेषता र यस इन्जाइमको संरचना-कार्य सम्बन्धमा धातु आयनहरूको विशेष भूमिका रिपोर्ट गर्छौं।PrpC एमिनो एसिड अनुक्रम विश्लेषणले पत्ता लगायो कि डाइन्यूक्लियर मेटल सेन्टरमा संलग्न सबै अवशेषहरू र PP2C फास्फेटेसहरूमा संरक्षित पुटेटिभ तेस्रो धातु आयन-समन्वय अवशेषहरू, PrpC मा अवस्थित छन्।PrpC एक मोनोमेरिक प्रोटीन हो जुन Mn(2+) आयनहरूको निर्भरताको साथ फोस्फो-सब्सट्रेटहरू डिफोस्फोरिलेट गर्न सक्षम हुन्छ।थर्मल स्थिरता विश्लेषणले हल्का तापक्रममा इन्जाइम स्थिरता र यस गुणमा Mn(2+) आयनको प्रभाव देखाएको छ।मास स्पेक्ट्रोमेट्री विश्लेषणले सुझाव दियो कि तीन धातु आयनहरू PrpC मा बाँधिएका छन्, जसमध्ये दुई स्पष्ट उच्च-सम्बन्ध स्थिरतासँग।पुटेटिभ तेस्रो धातु-समन्वय अवशेषहरूको म्युटेसनल विश्लेषण, Asp122 र Arg164, यी भेरियन्टहरूले म्यांगनीज आयनहरूको कमजोर बाइन्डिङ प्रदर्शन गर्‍यो, र दुबै उत्परिवर्तनहरूले PrpC फास्फेट गतिविधिलाई असर गरेको कुरा पत्ता लगायो।यी नतिजाहरूका अनुसार, PrpC होलो फारममा सुधारिएको स्थिरता र Asp122 सँग धातु-निर्भर प्रोटीन फास्फेटस सदस्य हो, सम्भवतः तेस्रो धातु-बाध्यकारी साइटमा निहित, उत्प्रेरक गतिविधिको लागि आवश्यक छ।