उत्पादनहरू

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) ले ग्लुटाथियोनको γ-ग्लुटामाइल एमाइड बन्ड क्लिभ गर्छ र रिलीज गरिएको γ-ग्लुटामिल समूहलाई पानी (हाइड्रोलिसिस) वा स्वीकारकर्ता एमिनो एसिड (ट्रान्सपेप्टिडेशन) मा स्थानान्तरण गर्दछ।यी सर्वव्यापी इन्जाइमहरूले जैवसंश्लेषण र ग्लुटाथियोनको गिरावटमा र xenobiotic detoxification मा मुख्य भूमिका खेल्छन्।यहाँ हामी Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) को 3Å रिजोल्युसन क्रिस्टल संरचना र l-Glu संग यसको जटिलको रिपोर्ट गर्छौं।एक्स-रे संरचनाहरूले पुष्टि गर्दछ कि BlGT एन-टर्मिनल न्यूक्लियोफिलिक हाइड्रोलेज सुपरफैमिलीसँग सम्बन्धित छ र यो प्रकट गर्दछ कि प्रोटिनले ब्यासिलस सब्टिलिसबाट होमोलोगस इन्जाइमको लागि रिपोर्ट गरिएको जस्तै खुला सक्रिय साइट क्लीफ्ट छ, तर मानव γ-GT र को लागि अवलोकन गरिएको भन्दा फरक छ। अन्य सूक्ष्मजीवहरूबाट γ-GTs को लागि।डाटाले सुझाव दिन्छ कि l-Glu को बाइन्डिङले BlGT ठूलो सब्युनिटको C-टर्मिनल टेलको पुन: क्रमबद्ध गर्न प्रेरित गर्दछ र एसिड अवशेषहरूको क्लस्टर पहिचान गर्न अनुमति दिन्छ जुन सम्भावित रूपमा धातु आयनको पहिचानमा संलग्न छ।BlGT को संरचनात्मक स्थिरतामा यी अवशेषहरूको भूमिकालाई चार नयाँ अला एकल म्युटेन्टहरूको अटोप्रोसेसिङ, इन्जाइम्याटिक गतिविधि, रासायनिक र थर्मल विकृतिकरणको विशेषताद्वारा अध्ययन गरिएको छ।नतिजाहरूले Ala सँग Asp568 को प्रतिस्थापनले प्रोटिनको स्वत: प्रशोधन र संरचनात्मक स्थिरता दुवैलाई असर गर्छ।