उत्पादनहरू

इन्फ्रारेड स्पेक्ट्रोस्कोपी सब्सट्रेट-प्रोटिन अन्तरक्रियाहरू नक्सा गर्न प्रयोग गरिएको छ: सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम Ca(2+)-ATPase को न्यूक्लियोटाइड बाइन्डिङ र ATPase phosphorylation को संरचनात्मक परिवर्तनहरू सब्सट्रेट ATP र ATP analogues (2'-deoxy-ATP,3) को प्रयोग गरेर निगरानी गरिएको थियो। '-deoxy-ATP, र inosine 5'-triphosphate), जुन सब्सट्रेटको विशिष्ट कार्यात्मक समूहहरूमा परिमार्जन गरिएको थियो।2'-OH, 3'-OH, र एडिनिनको एमिनो समूहमा परिमार्जनहरूले ATPase को बाध्यकारी-प्रेरित संरचनात्मक परिवर्तनको हदलाई कम गर्छ, विशेष गरी पछिल्ला दुईको लागि अवलोकन गरिएको बलियो प्रभावहरूको साथ।यसले न्यूक्लियोटाइड र ATPase बीचको व्यक्तिगत अन्तरक्रियामा न्यूक्लियोटाइड-ATPase जटिलको संरचनात्मक संवेदनशीलता देखाउँछ।ATPase सँग दिइएको ligand समूहको बाध्यकारी र अन्तरक्रियाका लागि अध्ययन गरिएका सबै समूहहरू अन्य ligand समूहहरूको अन्तरक्रियामा निर्भर हुन्छन्।ATPase को Phosphorylation ITP र 2'-deoxy-ATP को लागि अवलोकन गरिएको थियो, तर 3'-deoxy-ATP को लागि होइन।न्युक्लियोटाइड बाइन्डिङ र एटीपी-प्रेरित संरचनात्मक परिवर्तनको पूर्ण सीमा फास्फोरिलेसनको लागि अनिवार्य छैन भनेर देखाउने फोस्फोरिलेसनको दरमा कन्फर्मेशनल परिवर्तनको सीमा बीच कुनै सीधा सम्बन्ध छैन।न्यूक्लियोटाइड-एटीपेस कम्प्लेक्सको लागि अवलोकन गरिए अनुसार, पहिलो फास्फोरिलेटेड एटीपीस मध्यवर्ती E1PCa(2) को रूपान्तरण पनि न्यूक्लियोटाइडमा निर्भर गर्दछ, ATPase राज्यहरूमा पहिले अनुमान गरिएको भन्दा कम समान रूपान्तरण रहेको संकेत गर्दछ।