उत्पादनहरू

Thymidine phosphorylase (TP, EC 2.4.2.4) ले उच्च विशिष्टताको साथ सब्सट्रेटको संरचनालाई आधार र ribosyl moieties दुवै मार्फत पहिचान गर्यो।thymidine को 3'-OH को प्रतिस्थापनले स्पष्ट रूपमा TP सँग यसको उत्प्रेरक गतिविधिलाई प्रभाव पारेको छ।परिमार्जित आधार moieties संग 1-फस्फेट फारम मा pyrimidine nucleosides को रूपान्तरण गरीब थियो।सक्रिय साइटमा स्थानीय एमिनो एसिडहरूद्वारा आधारलाई ध्रुवीकरण गर्न कठिनाइको कारणले गर्दा पाइरिमिडिन आधार मोइटीको सुगन्धिततामा वृद्धिसँगै समूह छोड्ने गतिविधि घट्यो।3' र 5' कार्यात्मक समूहहरूको प्रतिस्थापनले प्रतिक्रिया दर र TP को साथ प्रतिशत रूपान्तरण घटाउन खोज्यो।विशेष गरी ribosyl 3' हाइड्रोक्सिल समूह संरचनात्मक रूपमा इन्जाइमद्वारा सब्सट्रेटको बन्धनका लागि महत्त्वपूर्ण थियो।काइनेटिक परखले स्पष्ट रूपमा उच्च K(m) र कम V(अधिकतम) मानहरू 3' हाइड्रोक्सिल समूहलाई हाइड्रोजनसँग प्रतिस्थापन गरेको देखाएको छ।